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Duas variações de resíduo agroindustrial foram analisadas como meio de cultura para o bioprocesso de fermentação semissólida pelo fungo Fusarium oxysporum, com o objetivo de obter a melhor produção de peptidases e lipases. Essas enzimas foram microencapsuladas por spray drying, visando garantir sua estabilidade e investigar outros prováveis benefícios obtidos pela técnica. A utilização de planejamento experimental permitiu analisar os efeitos e interações entre as variáveis operacionais do processo (temperatura de secagem, proporção de adjuvantes e relação entre adjuvantes). A caracterização bioquímica e físico-química do extrato enzimático e das micropartículas também foram estudadas. O emprego de farelo de trigo como substrato demonstrou maior produção enzimática que o uso de farelo de algodão. A fermentação produziu uma serinopeptidase e uma lipase, ambas com característica alcalina, com alta estabilidade em ampla faixa de pH e certa estabilidade em diferentes temperaturas. Para ambas as enzimas, observou-se modulação positiva da atividade frente à maioria dos íons estudados e forte inibição pelo surfactante SDS, enquanto a lipase demonstrou superatividade frente a CTAB. A caracterização enzimática permite sugerir a aplicação dessas enzimas na formulação de detergentes enzimáticos, indústria de couro, indústria de papel, agroquímicos, síntese de biopolímeros e biodísel. No processo de microencapsulação, a temperatura foi a variável operacional mais importante para a estabilidade, enquanto a quantidade de adjuvantes em relação à quantidade de extrato enzimático influenciou nas condições de manipulação. O estudo demonstrou que a técnica de microencapsulação por spray drying resultou em grande benefício no armazenamento das enzimas, por aumentar consideravelmente sua estabilidade e melhorar as propriedades físicas do extrato.

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This page is a summary of: Peptidases e lipases produzidas pelo fungo Fusarium oxysporum: caracterização e microencapsulação por spray drying, Universidade de Sao Paulo Sistema Integrado de Bibliotecas - SIBiUSP,
DOI: 10.11606/d.60.2012.tde-28062012-161319.
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